Ақуыз немесе нәруыз — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі организмдерге тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Аминқышқылдары қалдықтарынан құралған жоғары молекуларлық органикалық түзілістер. Ақуыз организмдер тіршілігінде олардың құрылысы дамуы мен зат алмасуына қатысуы арқылы әртүрлі және өте маңызды қызмет атқарады. Ақуызды зат - құрамында міндетті түрде азоты бар күрделі органикалық қосылыс.

Көгілдір спираль - Миоглобин ақуызының 3D-құрылымы, қызыл түспен оттегі молекуласы, сұр түспен Гем тобы белгіленген.

Жалпы мәліметтер

өңдеу

Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Карл Маркстің пікірі бойынша: «Тіршілік — ақуыз заттарының өмір сүру формасы». Ақуыздар органикалық заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің негізі, организмнің тірек жүйесі, бұлшықет, жамылғы ұлпалары ақуыздардан құралған. Олар организмде әртүрлі маңызды қызмет атқарады: химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.

Ақуыздардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық массалары жүздеген мыңнан миллионға дейін жетеді. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды.

Ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар.

Ақуыз – азықтың құрамына кіретін бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол жасуша протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік құбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, қозғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады. Адам тәулігіне, шамамен, 100 г ақуыз қабылдауы керек. Азықпен түскен ақуыз әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды.[1]

Ақуыз тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин қышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде ақуыз молекуласы түзіледі. Ақуыз молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады.

Ақуыз туралы алғашқы мәліметтер XVIII ғасырдан белгілі. 1745 ж. италияндық ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген ақуызды бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында ақуызды заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер жасушасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, ақуыздан құралатыны анықталды.

Ақуыздардың барлығы екі топқа бөлінеді:

  1. қарапайым ақуыздар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар);
  2. күрделі ақуыздар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады.

Протеиндер біздің ағзамыздағы ең көп кездесетін негізгі заттардың классына жатады. Олар - қоректік (альбумин, казеин), каталиттік (ферменттер), қорғаныстық (иммуноглобулиндер), жиырылдырушы (миозин), құрылымдық (коллаген), тасымалдаушы (глобулин, гемоглобин), ақпарат тасымалдаушы (гормондар), әртүрлі ақпаратты қабылдаушы ( рецептор-протеиндер), асқорытуға қатысушы (пепсин, трипсин, липаза), термореттеуші және репродукция қызметі орындалуына (ұрпақ жалғастыру қызметі) және басқа да толып жатқан қызметтерді атқарады.

 
Ақуыздың құрылымының деңгейлерi: 1 — біріншілік, 2 — екіншілік, 3 — үшіншілік, 4 — төртіншілік
 
Биiк температураның әсерiyен тауық жұмыртқасының ақуызының қайтымсыз денатурациясы

Құрылымы

өңдеу

Ақуыз жасуша құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организмде үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия жасушаларында 50 – 93% ақуыздық заттар бар. Ақуыз барлық организмге ортақ зат болғанымен, әртүрлі организм ақуыздарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да ақуыз қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты.

Организмнің күнделікті тіршілігі оның жасушаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – ақуыздар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған жасушаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм [[]]деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де ақуыз катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше ақуыз – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Жасушалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса қажетті заттар гормондар да ақуыздан құралған. Ерімтал ақуыздар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Ақуыздардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан ақуыз биополимерлер тобына жатады.

Ақуыздың құрамында жиырма түрлі аминқышқылдар болады. Әртүрлі ақуыздардың аминқышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта ақуыз түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш аминқышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышқылдан жиырма төрт түрлі ақуыз изомерлері пайда болады. Ақуыз молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Ақуыз молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады.

  1. Шар тәрізді домалақ – глобулярлы ақуыздар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік жасушасының ақуыздары жатады.
  2. Фибриллярлық (талшық тәріздес) ақуыздар. Бұларға бұлшық ет ақуызы – миозин, актин, сіңір ақуызы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі ақуыздары жатады.

Ақуыз молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Ақуыз ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті қышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Ақуыз – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.[2][3]

Ақуыздың түзілуі - бұл өте күрделі жасушадағы ұсақ бөлшектер-рибосомаларда жүретін процесс. Қашан, қанша және қандай ақуыз түзілуі керектігі жайлы мәлімет жасуша ядросындағы ДНҚ, РНҚ арқылы жеткізіледі.

Ақыздардың қасиеттерін олардың құрамы мен құрылымы анықтайды. Ақуыз молекуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әртүрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр ақуызда а-аминқышқылдары тек осы ақуызға ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа ақуызының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет ақуызының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген ақуыздардікі > 300000 шамасында. Олар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір ақуыздардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Ақуыздар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән ақуыздары бар. Барлық ақуыздар 20-дан астам әртүрлі а-аминқышқылынан құралады. А-аминқышқылдарының жалпы формуласы:

R—CHNH2—COOH

Ақуыз түзілетін a-аминқышқылдарының радикалды құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әртүрлі сақиналар мен функционалдық топтар да кездеседі.[1]

 

Полипептид тізбегінің құрылысы

өңдеу

Ақуыздардың құрылысы өте күрделі. Ақуыз молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады.

Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Ақуызды құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады (49-сурет).

Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.

Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген.

Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай.

Ақуыздардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO...HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында.

Ақуыздық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.

Ақуыз молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

Нәруыздардың күрделілігіне қарай 4 реттік құрылымы болады: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік құрылымдар.

Нәруыздың бірінші реттік құрылымы

өңдеу

Полипептидтік тізбектегі әртүрлі аминқышқылдар қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп пептидтік байланысу ретін нәруыздың бірінші реттік құрылымы деп атайды. Көптеген полипептидтер тізбегі 300-ден 500-ге дейін аминқышқылы қалдығынан тұрады. Алғаш рет 1954 жылы Ф.Сенджеру нәруыз инсулин гормонының аминқышқылы қалдығының реттілігін анықтады. Инсулин гормоны 51 аминқышқылынан тұратыны белгілі болды.

Нәруыздың екінші реттік құрылымы

өңдеу
 

Нобель сыйлығының лауреаты, атақты ғалым Лайнус Полинг нәруыздың екінші реттік құрылымын ашқан. Полипептидті тізбектің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін нәруыздың екінші реттік құрылымы деп атайды. Бұған нәруыздың және тырнақтың нәруызы кератин жатады. Нәруыздың екінші реттік құрылымы мутектік байланыстар арқылы орындалады. Бір орамдығы NH-топтары мен көршілес орамдығы CO-топтары арасындығы түзілетін сутектік байланыс арқылы оралым ұсталынып тұрады. Сутектік байланыстар коваленттік байланыстардан анағұрлым әлсіз. Бірақ бірнеше рет қайталанғанда, олар берік байланысады. Көптеген сутектік байланыстар арқылы «тігілген» полипептидті оралым берік құрылым болып келеді. Нәруызда оралмалы бөліктерінің бар болуы, оған жылжымалылық, мықтылық, серпімділік қасиет береді.

Нәруызда цилиндр тәрізді оралым бөліктерінен басқа аминқышқылы пролиннен түзілетін, тізе тәрізді бүгілетін бөліктері де бар.

Нәруыздың үшінші реттік құрылымы

өңдеу

Үшінші реттік құрылымның түзілуіне дисульфидті байланыстар үлкен үлес қосады. Олар полипептидті тізбектің әртүрлі бөліктерін байланыстырып, өзіне тән ілмектер құрайлы. Бұл кезде құрамында S атомы бар аминқышқылы – цистеиннің радикалдарының арасында байланыс түзіледі. Бұл әлсіз байланыс, бірақ молекулалардың тағы да бүктеліп шумақталуының нәтижесінде беріктігі арта түседі. Мұны нәруыз молекуласының үшінші реттік құрылымы дейді.

Нәруыздың төртінші реттік құрылымы

өңдеу
 

Кейбір нәруыздардың ерекше құрылымы болады. Олар бір-бірімен байланысқан бірнеше пептидтерден құралады. Құрылысы жағынан жақын бірнеше нәруыздың үшінші реттік құрылымының шумақ түзіп орналасуын нәруыз молекуласының төртінші реттік құрылымы дейді. Төртінші реттік құрылым- бірнеше нәруыз молекулаларының қосындысы, мысалы, гемоглобин нәруызы төрт шумақтан тұрады. Олар иондық, сутектік байланыстарме, байланысады. Осы төотінші реттік құрылыммен жаңа қасиет нәруыз қызметінің реттелуі пайда болады. Төртінші реттік құрылыммен реттелу процестерінің құпиясын ашқан – француз ғалымы, Нобель сыйлағының лауреаты- Жак Моно (1961 ж). Төртінші реттік құрылымда субстратқа ұқсамайтын заттар – реттегіштер болады.

Ақуыздардың жіктелуі

өңдеу

Ақуыздардың мынадай белгілеріне қарап жіктейді:

  • күрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым протеиндер тек қана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер құрамына ақуызды заттардан басқа қосылыстардың қалдықтары кіреді;
  • молекула пішініне (шар тәрізді және жіп тәрізді);
  • кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз түз ерітінділерінде еритіндер - альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер, сұйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер глутелиндер);
  • атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, корға жиналатын ақуыздар, тірек қызметін атқаратын ақуыздар).[1]

Ақуыздардың денатурациясы

өңдеу

Ақуыздардың екінші және үшінші реттік құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.) әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, ақуыздардың кеңістік құрылымдарының қайтымсыз бұзылуы ақуыздың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға ұшыраған ақуыз өзінің биологиялық функциясын атқара алмайды (denatuze — табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір химиялық әсерлерден, шайқап сілкуден ақуыз денатурацияланады. Жұмыртқаны пісіргенде альбумин ақуызының, сүт ашығанда казеиннің ұюынан, олардың кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық бұйралаудың, теріні илеудің негізінде де ақуыздардың денатурациялануы жатады.

Қыздырғанда денатурацияланатын немесе айырылып кететін болғандықтан, ақуыздардың нақты балқу температуралары болмайды. Кейбір ақуыздар, мысалы, тауық жұмыртқасының ақуызы суда ериді, кейбіреулері суда ерімейді. Ақуыздар ерігенде, басқа да ЖМҚ сияқты коллоидты ерітінділер түзеді. Ақуыздарға спиртті немесе формалинді қосқанда, ақуыздар қайтымсыз ұйиды, сондықтан бұл заттарды биологиялық препараттарды сақтауға қолданады.[1]

Химиялық қасиеттері

өңдеу

Құрамы мен құрылысы күрделі болғандықтан, ақуыздардың қасиеттері де алуан түрлі. Олардың құрамында әртүрлі химиялық реакцияларға түсетін функционалдық топтары бар.

  1. Ақуыздар — екідайлы электролиттер. Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — ақуыздардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде ақуыздар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Ақуыздардың осы қасиеті технологияда ақуызды өнімдер алуға қолданылады.
  2. Ақуыздардың гидролизі. Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді: 
  3. Ақуыздардың түсті реакциялары. Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады.
  • а) Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар ақуыздар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді.
  • ә) Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен ақуыздарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция ақуызтардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.
  • б) Құрамында күкірті бар ақуыздарға қорғасын ацетатын және сілті қосып қыздырғанда, қорғасын сульфидінің қара тұнбасы түзіледі.[1]

Ақуыздардың организмдегі өзгерісі

өңдеу

Ақуыздар аса маңызды тағамдық, заттар (ет, жұмыртқа, сүт, нан, т.б.) құрамында болғандықтан, ас қорыту жолдарында ферменттер әсерінен аминқышқылдарына дейін ыдырап гидролизденеді. Аминқынщылдары ішек қабырғалары арқылы қанға өтеді. Көмірсулар мен майлардан айырмашылығы — аминқышқылдары организмде қор болып жиналмайды. Олардың біразы адам немесе жануар организмінің өзіне тән ақуызын түзеді. Ал аминқышқылдарының бір бөлігі ақуыз емес азотты қосылыстардың, нуклеин қышқылдарының синтезіне жұмсалады.[1] Кейбіреулері тотығып, ең ақырғы өнімдерге (С02, Н20, т.б.) дейін ыдырап, энергия бөледі.

Ақуыздың қызметі

өңдеу

Нәруыз жасуша тіршілігіне аса маңызды қызметтер атқарады.

Өршіткі қызметін атқаратын нәруыздар

өңдеу

Өршіткі қызметін атқаратын нәруыздар организмдегі химиялық реакцияларды жүзеге асырады. Ферменттің катализдік белсенділігі өте жоғары болады. Олар реакцияның жүруін ондаған, жүздеген мың есе тездетеді. Мысалы, қарын сөлінен бөлінетін пепсин ферменті нәруыздарды протеидтерге дейін гидролиздейді.

Тасымалдау

өңдеу

Нәруыздардың келесі маңызды қызметі – тасымалдау. Нәруыздардың бұл тобы әртүрлі маңызды заттарды жасуша ішінде және бүкіл организм бойынша бір жерден екінші жерге тасымалдау қызметін жүзеге асырады.Мысалы, қан нәруызы гемоглобин оттекті қосып алып, оны дененің бүкіл ұлпалары мен мүшелеріне таратады. Ал Альбумин жасушаның энергетикалық шикізаты- май қышқылын тасымалдайды.

 
Гемоглобин

Қозғалыс қызметін атқаратын нәруыздар

өңдеу

Бұлшықеттің маңызды нәруыздары – актин және миозин. Нәруыздардың бұл тобы жасуша мен организмдегі түрлі қозғалыс процестерін жүзеге асырады. Мысалы, хромосоманың, талшықтардың қозғалуы.

Нәруыздардың жабынды тіректік және құрылыстық қызметі

өңдеу

Бұл топқа көптеген нәруыздар жатады.Мысалға, тасбақа сауыты, құс тұмсығы, тырнақ, шаш, тері, ішек пен қантамырларлың қабырғасы осы нәруыздардан құралған. Құрылымдық нәруыздар – микрофибрилдер де осы топқа жатады.

Қорғаныштық қызмет атқаратын нәруыздар

өңдеу

Қорғаныштық қызмет атқаратын нәруыздарға, мысалы, денеге түскен бөгде заттарды зарарсыздандыратын антиденелер- Иммуноглобулиндер жатады. Фибриноген нәруызы қан ұюына қатысады. Бұл жарақаттанғанда қан кетуден сақтайды.

Қабылдағыш қызмет атқаратын нәруыздар

өңдеу

Қабылдағыш қызмет атқаратын нәруыздар әртүрлі сигналдарды қабылдап, оларды өңдеуде үлкен рөл атқарады. Мысалы, родопсин нәруызы жарық сигналдарын қабылдап алып таратады. Тілде болатын әртүрлі қабылдағыштар заттардың дәмін анықтайды.

Коректік заттармен қамтамасыз ететін нәруыздар

өңдеу

Организмді коректік заттармен қамтамасыз ететін нәруыздар, мысалы, сүт нәруызы – казеин жасушада аминқышқылына дейін ыдырайды. 1г нәруыз толық ыдырағанда 17,6 кДЖ энергия бөлінеді.

Ақуыз синтезінің проблемасы

өңдеу

Ақуызды синтездеу проблемасының теориялық және практикалық маңызы бар. Ақуыз молекуласының күрделі болуына байланысты қазіргі уақытқа дейін ақуыз синтезі толық іске аспай отыр. Ақуыз молекулалары үздіксіз қозғалыста болады. Ақуыз молекулаларын синтездеуге әрекет жасаған ғалымдардың сәтсіздіктерінің себебі де осында болуы мүмкін. Ақуыз молекулаларының үздіксіз өзгеруін анықтайтын заңдылықтарды түсіну — қазіргі ғылымның ең басты міндеттерінің бірі.

Жоғары деңгейлі организмдерде ақуыз биосинтезі таңғаларлықтай тез жүреді: 350 аминқышқылынан тұратын полипептид бар болғаны 10 секундта түзіледі! Ақуыз синтезінің құпия сырын ашу көптегек вирус ауруларын жеңуге мүмкіндік береді. Жаңа химиялық талшықтар мен пластмассалар жасауға, тамақ және химия өнеркәсібінде жаңа өндіріс процестерін ойлап табуға көмектеседі.

Алғаш рет қарапайым ақуызды заттар, гипофиздің гормондары вазопрессин мен окситоцин алынды. Одан басқа ақуыз синтездеудегі зор табыстарға инсулин мен интерферон алу жатады. Полипептидтік теория ашылғаннан бері ақуыздық қасиеттері бар полипептидтер синтезделіп, жемдік қоспа, дәрі-дәрмек ретінде қолданылып жүр.

Қазіргі замандағы маңызды міндеттердің бірі — синтездік тағам жасау проблемасы. Соның ішінде ақуыздық тағам түрлерін алу бірінші кезекте түр. Бұл салада академик A. Н. Несмеянов бастаған ғалымдар тобы жұмыс істеп, біраз жетістіктерге жетті. Мысалы, сапасы жөнінен табиғи түрінен кем соқпайтын қара уылдырық синтездеп алды.

Ғалымдар биосинтез бен жасушаларда жүретін процестердің заңдылықтарын толық меңгерген кезде жасанды жолмен ақуыздар алу мәселесі де толық шешілуі мүмкін.[1]

Дереккөздер

өңдеу
  1. a b c d e f g Химия: Жалпы білім беретін мектептің жаратылыстану-математика бағытындағы 11-сыныбына арналған оқулық / Ә. Темірболатова, Н. Нұрахметов, Р. Жұмаділова, С. Әлімжанова. – Алматы: «Мектеп» баспасы, 2007. – 352 бет. ISBN 9965-36-092-8
  2. О.Д.Дайырбеков, Б.Е.Алтынбеков, Б.К.Торғауытов, У.И.Кенесариев, Т.С.Хайдарова Аурудың алдын алу және сақтандыру бойынша орысша-қазақша терминологиялық сөздік. Шымкент. “Ғасыр-Ш”, 2005 жыл. ISBN 9965-752-06-0
  3. Т. Мұсақұлов, ОРЫСША-ҚАЗАҚША ТҮСІНДІРМЕЛІ БИОЛОГИЯЛЫҚ СӨЗДІК І-том ҚАЗАҚМЕМЛЕКЕТБАСПАСЫ, Алматы — 1959, Редакциясын басқарған: Биология ғылымының докторы профессор Т. Дарқанбаев
Ортаққорда бұған қатысты медиа санаты бар: Proteins