Шикиматкиназа
Бұл мақала әлі тексерістен өтпеді. Тексерілмеген мақалалардағы мәліметтер сенімсіз болуы мүмкін.
|
Шикиматкиназа (EC 2.7.1.71) шикиматтың АТФ-тәуелді фосфорлануын катализдеп, шикимат 3-фосфат түзетін фермент.[1] Бұл реакция[2] өсімдіктер мен бактериялар хош иісті амин қышқылдары мен қайталама метаболиттердің ортақ прекурсорын синтездеу үшін қолданылатын шикимат жолының бесінші сатысы болып табылады. Бұл фермент класының жүйелі атауы АТФ:шикимат 3-фосфотрансфераза. Жалпы қолданылатын басқа атауларға шикимат киназа (фосфорланатын) және шикимат киназа II жатады.
Тарих
өңдеуШикимат жолы фосфоэнолпируват пен эритроза 4-фосфатты фенилаланин, тирозин және триптофанның хош иісті аминқышқылдарының ортақ прекурсоры хоризматқа айналдыратын жеті ферментативті реакциядан тұрады. Хош иісті аминқышқылдары ақуыздардың синтезінде қолданылады және өсімдіктерде, саңырауқұлақтарда және бактерияларда фенилпропаноидтар мен алкалоидтар сияқты басқа да мамандандырылған метаболиттер қатарын тудырады. Хоризмат және жолдың бірнеше басқа аралық өнімдері фолаттар, хинаттар және хинондар сияқты бірқатар басқа метаболиттер үшін прекурсорлар ретінде қызмет етеді. Жолда шикиматкиназадан бұрын болатын төрт фермент: DAHP синтаза, 3-дегидрокинат синтаза, 3-дегидрокинат дегидратаза және шикиматдегидрогеназа, ал одан кейінгі екеуі - EPSP синтаза және хоризмат синтаза . Саңырауқұлақтар мен протисталарда бұл шикимат жолының бес орталық сатысы бірге орналасқан AROM кешенінің бөлігі болып табылады.[3] Бұл жол адамдарда және басқа жануарларда табылмайды, олар хош иісті аминқышқылдарын тағамнан алуы керек.
Белсенділік
өңдеуШикиматкиназа катализдейтін реакция төменде көрсетілген:
Бұл реакция фосфат тобын АТФ-дан шикиматтың 3-гидроксил тобына ауыстыруды қамтиды. Осылайша, шикиматкиназаның екі субстраты бар, шикимат және АТФ және екі өнім, шикимат 3-фосфат және АДФ.[4]
Дереккөздер
өңдеу- ↑ "Shikimate kinase isoenzymes in Salmonella typhimurium". The Journal of Biological Chemistry 243 (3): 676–7. February 1968. PMID 4866525.
- ↑ "The Shikimate Pathway". Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology 50: 473–503. June 1999. PMID 15012217.
- ↑ "Architecture and functional dynamics of the pentafunctional AROM complex". Nature Chemical Biology 16 (9): 973–978. July 2020. doi:10.1038/s41589-020-0587-9. PMID 32632294.
- ↑ "Mechanism of phosphoryl transfer catalyzed by shikimate kinase from Mycobacterium tuberculosis". Journal of Molecular Biology 364 (3): 411–23. December 2006. doi:10.1016/j.jmb.2006.09.001. PMID 17020768.