Микроорганизмдердің ферменттері

Микроорганизмдердің ферменттері

Микроорганизмдер клеткасында және олардың тіршілік ететін ортасында күрделі биохимиялық өзгерістер болады. Мұнда бактериялар осы процестерді тездететін ерекше заттар — фермепттерді жасап шығарады. Қейде оларды энзимдер деп те атайды. Бір сәзбеіг айтқанда, ферменттер—биологиялық катализаторлар. Ферменттерді тұңғыш рет орыс ғалымы К. СКирхгофф XIX ғасырдың бас кезінде ашқан. Ферменттер химиялық активтігі күіиті заттар. Мәселен, мәйек ферментінің (химозин) бір бәлігі 800 мың-дай бөлік сүтті ұйыта алады. Ферменттер тек тірі клеткада ғана емес, сонымен бірге клеткадан тыс ортада да өз күшін жоймай реакцияны тездетеді. Мүның үлкен практикалық маңызы бар. Олардың әрқайсысы заттардың белгілі бір түріне әсер ете алады. Мәселен, сүт қантын ыдырататын фермент оған үқсас басқа қанттарға (мальтоза, сахароза) әсер етпейді. Ал кейбір ферменттер белоктарды, майларды, углеводтарды қүрам бөліктеріне ыдыратып қана коймай, сол заттардың клеткада синтезделуіне қатысады. Ауыр металл тұздары цианид ‘қосылыстары және формальдегид ферменттердің қызметін нашарлатады. Мұндай заттарды ингибиторлар деп атайды. Ферменттер кейбір улы заттардың әсеріне тәзімді келеді. Мәселен, клеткаға хлороформ, тимол, толуол сияқты заттар енсе, олардың тіршілігі бірден тоқталады, бірақ кейбір ферменттер әз күшін жоймай сақталып қалады. Ферменттердің бұл қасиетін бактериологиялық лабораторияларда қоректік орталар үшін пайдаланады.

Ферменттер суда, спиртте және глицерин мен түрлі түз араласкан ортада ериді. Сонымен қатар ферменттер белгілі бір жағдайда ғана әсер ете алады. Ферменттердің әсер етуі үшін қолайлы температура, клеткалар тіршілігі үшін қажетті температурадан, әлдеқайда жоғары болады. Мәселен, көптеген бактериялардың көбейіп, өсіп дамуы үшін колайлы температура +25—30° болса, ферменттердің көпшілігі +45—50°-та, ал кейбіреулері тіпті +60°-та жақсы әсер етеді. Температура +80—100°-қа жеткенде ферменттердің әсері мүлде жойылады. Ортаның реакциясы да ферменттердің күшіне үлкен әсер етеді. Кейбір ферменттер кышқылды ортада (рН 2—2,5), қалғаидары сілтілі немесе нейтралды ортада жақсы эсер етеді.

Ферменттер тек тірі клеткаларда түзіледі және цитоплазмамен тығыз байланысты болады. Дегенмен оларды клеткадан бөліп алуға да мүмкіндік бар. Осындай қасиетіне сүйене отырып, фермеиттерді эктоферменттер, яғни тірі клеткалардың сыртқы ортаға беліп шығаратын ферменттері және эндоферменттер, яғни клетка ішіндеәсер ететін ферменттер деп бөледі. Эктоферменттер көбінесе ортадағы күрделі органикалық заттарды құрылысы қарапайым заттарға дейін ыдыратады да тірі клеткаға қоректік заттар даярлайды. Ал эндоферменттер, қоректену процесімен бірге, энергияны бөліп шығару реакциясына да белсене қатысады. Сондықтан бұл фер-менттерді бөліп шығаратын микроорганизмдер қоректік ортадағы барлық күрделі заттарға бір мезгілде әсер ете алады.

Организмде кездесетін ферменттердің саны мыңға жуық. Олар-дың молекуласы негізінен белоктық заттардан құралған. 1961 жылы ферменттердщ ғылыми негізде құралған жаңа классификадиясы жасалды. Осы классификация бойынша, барлық ферменттер 6 класқа бөлінеді:

1. Тотығу-тотықсыздаиу ферменттері
2. Траксферазалар
3. Гидролазалар
4. Лиазалар
5. Изомеразалар
6. Лигазалар (синтетазалар).

Соыымен қатар әрбір ферменттің екі түрлі аты болады. Оның бірі ғылыми аты, күрделі аты; екіншісі — әдетте !қолданылып жүрген қарапайым аты. Мысалы, глюкоза қантына фосфор қышқылын қосып, оны фосфорлық эфирге айналдыратын ферментті әдетте глюкокиназа деп атайтын болса, оның қазіргі ғылыми аты—2,7,1,1 АТФ сіглюкоза-6 фосфотрансфераза. Крахмалды су молекуласын қосу арқылы ыдыратып мальтоза қантына айналдыратын фермент-7Ің бірін — амилаза деп атайды, оның қазіргі ғылыми аты — 3.2.1.2.— 1.4. а-глюкан-мальтогидролаза. Қанттың ашуы кезінде оны спиртке айыалдыратын ферменттің бірі әдетте алькагольдегидрогеназа деп аталады. Бүл ферменттің казіргі ғылыми аты 1.1.ІЛ.-алка-голь: НАД — оксидаредуктаза. Әрине ферменттердің осындай күр-делі ғылыми аттарын қолдану жеңіл емес, сондықтан олардың қа-лыптасқан қарапайым аттарын қолданады.

Әр ферменттің атының алдында төрт санды «таңба» кездеседі. Ол фермент системасында әр ферменттің алатын орнын көрсетеді. Бірінші сан ферменттің қай топқа жататынын көрсетсе, екінші сан топ тармағын, үшінші — тармақ буынын, тертіншісі — ферменттің қатардан алатын ез орны көрсетіледі. Тағы бір айта кететін жағдай ферменттердің аты әдетте ыдырататын заттарының атымен аталады. Тек ол заттардың аяғына «аза» деген жұрнақ жалғанады. Мәоелен, крахмалды ыдырататын фермент амилаза. Олай болатын себебі латын тілінде крахмал — амилиум. Соған сәйкес ферменттін, аты амилаза болып аталады. Ферменттердің аса маңызды екі тобына қысқаша тоқталып өтелік. Гидролазалар (гректің «гюдор» — су деген сөзі). Фермеиттердің бүл тобына полисахарид, дисахарид, майлар және белоктарды ыдырататын түрлері жатады. Бұлардың кейбіреулерін қазіргі кезде кристалл күйінде бөліп алған. Мұнда ферменттік реакция тек судың қатысуымен жүреді.

Бұл топқа ең алдымен карбогидраза ферменттері жатады. Карбогидразаны көптеген микроорганизмдер бөліп шығарады. Олардың ішіндегі аса маңыздылары мыналар: Амилаза (3.2.1). Крахмалды мальтоза қантына дейін ыдыратады. Ол көптеген зең саңырауқұлақтары мен бактерияларда кездеседі. Мальтаза Дисахарид (а — глюкозидаза—3.2.1.20). Мальтоза қантын екі глюкоза молекуласына айналдырады. Барлық микроорганизмдерде дерлік кездеседі. Сахараза (р-фруктофураназидаза — 3.2.1.26). Тростник (қамыс) қантын глюкозаға және фруктозаға ажыратады. Зең саңырауқұлақтарыида, ашытқы саңырауқүлақтарда, бактерияларда кез-деседі. Лактаза (р-галактозидаза—3.2.1.23). Сүт қантын (лактозаны) глюкоза және галактозаға ажыратады. Көптеген сүт қышқылы және басқа да бактерияларда болады. Целлюлаза (р-1,4 глюкан — 4 глюканогидролаза 3.2.1.4). Оны немесе цитаза деп те атайды. Мұны көптеген анаэробты микроорганизмдер бөліп шығарады. Ол клетчатканы целлобиозаға және жай қант — глюкозаға дейін ажыратады. Целлобиаза (/5-глюкозыдаза 3.2.1.21). Целлобиазаны екі глю-коза молекуласына айналдырады. Гидролазаның бір тармағы — эстеразалар (күрделі эфирлер ферменттері). Бұл топқа қышқыддар мен спирттер арасындағы эфир байланыстарын бұзатын ферменттер жатады. Мұндай ферменттердің бірі — липаза. Ол майларды глицерин мен май қышқылдарына ажыратады. Липаза көптеген микроорганизмдерде, өсімдіктер мен жануарлардың клеткаларында болады. Пектиназа (3.1.1.11). Өсімдіктердің клеткаларының аралығында кездесетін пектин заттарын ажыратады. Мұнда пектин заттарынан галактоза, арабиноза, ксилоза, сірке, галактурон қышкылдары және метил спирті түзіледі. Бұл ферменттер көптеген бактериялар мен зең саңырауқұлақтарынан табылған. Липазалар (глицерин эфирлерінің гидролизі 3.1.1). Майды гидролиз арқылы глицерин және май қышқылдарына ыдыратады. Протеазалар (3.4). Бұл ферменттер белоктарды пептон, поли-пептид және амин қышқылдарына дейін ажыратады. Мұның сүтті үйытатын қасиеті бар. Бұл ферменттер көптеген шіріткіш бактерияларда, өсімдіктерде, асқазан шырынында кездеседі, Бұл топқа көптеген ферменттер жатады: пепсин (3.4.4.1), трипсин (3.4.4.4), химотрипсин (3.4.4.5), папаин (3.4.4.10) полипептизада, дипептидаза (3.4.3), аминопептидазалар (3.4.1), карбоксипептидазалар (3.4.2) т. б. Дезаминаза Амин қышқылдарын аммиак пен окси қышқылдарға бөледі. Бұл фермент пуриндық негіздерге әсер етіп, олардан аммиакты бөліп шығарады.

Тотығу-тотықсыздану ферменттері. Бұған микроорганизмдердін тыныс алуы және түрлі ашыту процестерін жүргізуге қатысатын көптеген ферменттер жатады. Ашу процесінің қоздырғышы —ашытқы саңырауқұлақтар клеткаларындағы ферменттер бұрын зимаза деп аталып келді. Қазір сол зимазаның өзі көптеген ферменттерден тұратыны анықталды.

Олар сутегін тасымалдап органикалық заттардың тотығуын немесе тотықсыздануын қамтамасыз етеді. Сөйтіп, бұл ферменттердің әсерінен клетканың метаболиз процесі жүреді. Соның нәтижесінде, клеткада көптеген аралық өнімдер (органикалық қышқылдар, фосфорлық эфирлер, энергия қоры — АТФ және АДФ т. б.) түзіледі. Сонымен қатар, бұл реакциялар организм мен оның клеткалары үшін энергия көзі болып саналады. Пайда болған заттардың химиялық қүрамы да өзгеше және бөлінетін энергия микроорганизмдердің тіршілігіне жүмсалады. Бұл топқа енетін ферменттердің практикалық маңызы барлары мыналар: Альдолаза (4.1.2.7). Кейбір ашыту микроорганизмдерінде кездеседі. Бүл ферменттің әсерінен алты мүшелі гексоза қанты үш мүшелі қосылысқа ажырайды. Декарбоксилаза (4.1.1.1). Көптеген ашытқы саңырауқүлақтарда болатын фермент. Бұл фермент қанттар айырылуының бастапқы өнімі ретінде пайда болған пирожүзім қышқылын сірке альдегиді мен көмір қышқыл газына айналдырады. Клеткада жүретін тотығу мен тотықсыздану реакцияларын және тыныс алу процесін тездетіп, энергияның бөлінуіне қатысатын ферменттердің ішіндегі ең маңыздылары мыналар: Дегидрогеназалар. Бұл ферменттер органикалық заттарда бірінен екіншісіне сутегінің алмасуына себепші болады. Соның нәтижесінде бірінші затта оттегінің саны артып тотығады да, екіншісін-де сутегінің саны артып, тотықсыздаңады. Оксидазалар — аэробты дегидразалар. Олар тотығатын органи-калық заттардан сутегін бөліп алып, ауадағы оттегіне жалғастыру нәтижесінде ортада су немесе сутегі асқын тотығын түзейді. Бұл реакциялардың нәтижесінде клетка өзін керекті энергиямен қамтамасыз етеді. Пероксидаза (1.11.1.7)—әдетте көптегең фенол, полифенол, ароматтық аминдердің сутегі асқын тотығы көмегімен тотығуын жеделдетеді. Бұлар жануарлар клеткаларында, жоғары және тәменгі сатыдағы өсімдіктерде, көптеген микроорганизмдерде кездеседі. Қаталаза (1.11.1.6) — тотығу реакциясына тікелей қатыспағанмен каталаза аэробты тыныс алуға байланысты жүретін процестерді қоздырады. Әсіресе аэробты бактерияларда көп тараған фер-мент. Сонымен қатар ол сутегінің асқын тотығын молекула күйін-дегі оттегі мен суға ажыратады. Аэробты тыныс алу барысында молекулалық оттегінщ тотықсыздануынан түзілетін сутегі асқын тотығы тірі клеткаларды уландырады. Сондықтан оның су мен оттегіне ажырауы организмге аса қажетті шарттардың бірі болып табылады.

• “Қазақстан”: Ұлттық энциклопедия/Бас редактор Ә. Нысанбаев – Алматы “Қазақ энциклопедиясы” Бас редакциясы, 1998
• "Медициналық биология және генетика"/Бас редактор С.А.Әбилаева, Е.О.Қуандықова- Алматы-Шымкент, 2004